Zależność 37000- i 40.000-M (r) trypsynowych fragmentów antygenów wysepek w cukrzycy insulinozależnej na białkową cząsteczkę podobną do fosfatazy tyrozynowej IA-2 (ICA512).

Surowice od pacjentów z cukrzycą insulinozależną immunoprecypitują 64 000-M (r) białek, różniących się od dekarboksylazy glutaminianowej, które są cięte na fragmenty 37000- i 40 000-M (r) przez trypsynę. Zbadaliśmy możliwe zależności między 37 000- lub 40 000-M (r) fragmentów antygenu i białka podobnego do fosfatazy tyrozynowej, IA-2 (ICA512). Przeciwciała pochodzące od krewnych bez cukrzycy związane różnie do fragmentów 37000- i 40 000-M (r) wskazujących na obecność różnych epitopów. Prekursory tych fragmentów można rozdzielić na unieruchomionych lektynach, co sugeruje różną zawartość węglowodanów. Poziomy przeciwciał przeciwko fragmentom 40 000-M (r) były silnie związane z tymi przeciwciałami z wewnątrzkomórkową domeną IA-2. Rekombinowana wewnątrzkomórkowa domena IA-2 blokowała wiązanie przeciwciał z 40 000-M (r) fragmentami wyrażanymi przez komórki insulinoma i częściowo blokowała wiązanie z 37 000-M (r) fragmentami. Ponadto, trypsynizacja rekombinowanej domeny wewnątrzkomórkowej wytworzonych przez IA-2 proteolitycznych fragmentów identycznego M (r) do 40 000-M (r) fragmentów antygenu insulinoma; Fragmenty 37000-M (r) nie zostały wygenerowane. Tak więc, 40 000-M (r) fragmentów autoantygenu wysepek pochodzi z białka podobnego lub identycznego z cząsteczką podobną do fosfatazy tyrozynowej, IA-2. Fragmenty 37 000-M (r) pochodzą z innego, choć pokrewnego białka
[hasła pokrewne: jak podwyższyć hdl, dubaj fontanny, ile kalorii ma pomelo ]