Systemowa amyloidoza starcza. Identyfikacja nowego wariantu prealbuminy (transtyretyny) w tkance sercowej: podobieństwo immunologiczne i biochemiczne z jedną postacią rodzinnej amyloidotycznej polineuropatii.

Wyizolowane włókienka amyloidowe z trzech przypadków układowej amyloidozy starczej (SSA) zawierały białka podjednostkowe o masach cząsteczkowych 14 (10-20%), 10-12 (60-80%) i 5-6 kD (5-10%), gdy frakcjonowane w warunkach redukujących i dysocjujących. Ta grupa była identyczna z tą obserwowaną w SKO, badanym wcześniej przypadkiem rodzinnej amyloidotycznej polineuropatii (FAP). Sekwencjonowanie aminokwasów potwierdziło, że białka podjednostek SSA były w rzeczywistości prealbuminą (transtyretyną). Pełna analiza sekwencji jednego preparatu SSA ujawniła obecność nowej odmiany cząsteczki Pa (TTr) z podstawieniem pojedynczego aminokwasu izoleucyny dla waliny w pozycji 122. Dalsze badania wykorzystywały surowicę odpornościową swoistą dla SKO IV, podjednostki białka SKO uprzednio pokazanej odpowiadający resztom 78 na końcu karboksylowym (pozycje 49-127) (TTr). Anti-SKO IV reagował z SSA w tkance w równoważnych rozcieńczeniach z anty-Pa (TTr) i z frakcją 10-12-kD SSA w Western blot; reaktywność została zablokowana przez SKO IV, ale nie przez Pa (TTr). SSA jest formą ogólnoustrojowej skrobiawicy spowodowanej odkładaniem się tkanki Pa (TTr) i jej fragmentów, ze wspólną antygenem konformacji lub podjednostki do co najmniej jednej postaci FAP. Identyfikacja nowego wariantu cząsteczki Pa (TTr) w jednym przypadku sugeruje ponadto, że SSA może być genetycznie określoną chorobą wyrażoną późno w życiu.
[przypisy: kiretaż zamknięty, allegro perfumy avon, kalprotektyna w kale ]