NH2-końcowa globularna domena ludzkiej glikoproteiny płytkowej Ib alfa ma polimorfizm metioniny 145 / treonina145 aminokwasów, który jest związany z alloantygenami HPA-2 (Ko).

Kompleks glikoproteiny (GP) Ib / IX, główny kompleks GP płytek krwi, jest pierwotnym receptorem dla vWF. Wcześniej ustaliliśmy, że antygenowy polimorfizm płytek krwi, system HPA-2 lub Ko alloantygen, znajduje się na 45-kD-aminoterminalnej globularnej domenie GPIb alfa. W reakcji łańcuchowej polimerazy zamplifikowano dwa segmenty genu GPIb alfa kodującego pierwsze 382 aminokwasy dwóch osobników homozygotycznych HPA-2a i dwóch HPA-2b. Analiza sekwencji nukleotydowej ujawniła jako jedyną różnicę polimorfizm CT w pozycji 434 regionu kodującego dla dojrzałego białka. Ta zmiana zasady powoduje substytucję treoniny (ACG) w HPA-2a (Kob) do metioniny (ATG) w HPA-2b (Koa) w pozycji aminokwasowej 145. Polimorfizm CT znajduje odzwierciedlenie w różnicy w rozpoznawaniu enzymów restrykcyjnych, skutkując miejscem Aha2 w allelu HPA-2b i miejscem SfaN1 w allelu HPA-2a. Analiza polimorfizmu długości fragmentów restrykcyjnych zamplifikowanego DNA 3 dawców HPA-2 (a-, b +), 2 HPA-2 (a +, b +) i 11 HPA-2 (a +, b-) wykazała, że te miejsca restrykcyjne były powiązane z allelami HPA-2. Typowanie DNA dla systemu alloantygenów HPA-2 na genomowym DNA uzyskanym z niewielkiej liczby komórek można zastosować do określenia genotypu płodu od immunizowanej matki lub pacjentów z ciężką trombocytopenią.
[podobne: ile kosztuje wazektomia, jak zbić trójglicerydy, immunodiagnostyka ]